La digestion intestinale des protéines alimentaires fait intervenir des protéases d’origine pancréatique et des peptidases intestinales. Les produits de la digestion sont constitués d’acides aminés libres et de peptides relativement abondants. Acides aminés et peptides sont transportés dans l’entérocyte où ces derniers subissent une hydrolyse. Les acides aminés libres présents dans la veine porte présentent un profil bien différent de celui des protéines alimentaires. En effet, le métabolisme intestinal des acides aminés est très actif. Afin d’assurer la synthèse des protéines constitutives et sécrétées, l’intestin prélève des acides aminés à la fois dans la lumière intestinale et dans le sang artériel. Cet organe renouvelle plus de 50 % de ses protéines par jour et la synthèse de protéines bien particulières comme les mucines engendre des besoins élevés en certains acides aminés comme la thréonine. L’intestin est le principal tissu utilisant la glutamine artérielle et le glutamate alimentaire. Le catabolisme intestinal de ces acides aminés produit de l’alanine, de l’acide aspartique, de la proline et, par l’intermédiaire des enzymes du cycle de l’urée, de l’ornithine, de la citrulline et de l’arginine. Les acides aminés indispensables n’échapperaient pas non plus au catabolisme intestinal. Le rôle de l’intestin ne se limite donc pas à la digestion des protéines et à l’absorption des acides aminés. Son métabolisme modifie profondément la disponibilité des acides aminés alimentaires pour le reste de l’organisme.