Self-assembly of XcpQ secretin N domain into hexamer of dimers provides new molecular insights into architecture and dynamics of widespread outer membrane channels - INRAE - Institut national de recherche pour l’agriculture, l’alimentation et l’environnement
Poster De Conférence Année : 2017

Self-assembly of XcpQ secretin N domain into hexamer of dimers provides new molecular insights into architecture and dynamics of widespread outer membrane channels

Badreddine Douzi
CV
Romé Voulhoux
- Nhung. T. T. Trinh
  • Fonction : Collaborateur
- Sandra Michel-Souzy
  • Fonction : Auteur
Aline Desmyter
  • Fonction : Auteur
Geneviève Ball
  • Fonction : Auteur
Pascale Barbier
Artemis Kosta
Eric Durand
- Katrina T. Forest
  • Fonction : Auteur
Christian Cambillau
Alain Roussel

Domaines

Sciences du Vivant [q-bio]
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Soumis le : mardi 2 juin 2020-20:00:29

Dernière modification le : vendredi 1 avril 2022-15:30:02

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  • HAL Id : hal-02737898 , version 1
  • PRODINRA : 480662

Citer

Badreddine Douzi, Romé Voulhoux, - Nhung. T. T. Trinh, - Sandra Michel-Souzy, Aline Desmyter, et al.. Self-assembly of XcpQ secretin N domain into hexamer of dimers provides new molecular insights into architecture and dynamics of widespread outer membrane channels. New Approaches and Concepts in Microbiology, Jun 2017, Heidelberg, Germany. , 2017. ⟨hal-02737898⟩

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