Le contrôle de la régulation entre la synthèse et la dégradation des protéines, ou homéostasie, est indispensable à la survie cellulaire. Or, des situations de stress biotiques ou abiotiques dérégulent l'homéostasie des protéines. En particulier, lors d'une attaque par des micro-organismes pathogènes chez les végétaux, les acteurs du système de dégradation des protéines associé à l’ubiquitine et au protéasome (UPS) sont fortement mobilisés. Cependant leur fonction dans ces processus est encore mal connue. Par ailleurs, l’implication du système UPS, ainsi que sa régulation, dans l’établissement d’interactions bénéfiques n’ont été que très peu appréhendées. Nous proposons donc d’étudier et de comparer l’implication et la régulation de l’UPS au cours de l’établissement d’interactions bénéfiques (mycorhize à arbuscules) et pathogènes chez le tabac. Pour ce faire nous comparerons les ubiquitinomes entre les situations d’immunité versus symbiose, afin d'identifier des protéines candidates potentiellement régulées par l'UPS ou dégradées spécifiquement lors de chacune des interactions (par exemple des récepteurs d'immunité ou des acteurs de la PTI ou de l'ETI pourraient être dégradés lors de la symbiose). Nous étudierons également le comportement de l’ATPase Cdc48, un acteur majeur du système UPS impliqué dans de nombreuses voies de signalisation cellulaires, dont la réponse immunitaire et la régulation Redox chez le tabac. La régulation de sous-unités protéasomales et d’ubiquitine ligases sera également analysée. Des analyses transcriptomiques mèneront également à l’identification de séquences codant des protéines d’intérêt pour lesquelles une analyse du comportement en réponse à l’établissement d’interactions pathogène et bénéfique sera menée.