La glutamine synthétase (GS) des racines du douglas a été purifiée à homogénéité électrophorétique. Ses principales propriétés physico-chimiques ont été analysées. Ainsi, cette enzyme présente une masse moléculaire d'environ 460 kDa et est constituée de deux sous-unités de 64 et 54 kDa. De plus, elle possède une très forte affinité pour l'ammonium. L'étude de la GS aux stades précoces de développement du douglas a montré une forte augmentation de son activité et l'existence d'une seule isoforme de masse moléculaire identique à celle de la GS racinaire. A ces stades, la GS est affectée in vivo, mais pas in vitro, par des concentrations croissantes en ammonium ou nitrate. Cependant, à des stades de croissance plus avancés, l'absence d'azote et la source d'azote présente affectent non seulement la croissance du végétal mais aussi la répartition de l'activité GS au sein de la plante. La meilleure croissance est obtenue en présence d'ammonium qui a surtout une influence sur l'activité GS racinaire. Lors de la mycorhization du douglas par Laccaria bicolor, les GS fongiques et racinaires restent fonctionnelles. En tenant compte de la proportion de la biomasse fongique (=30%) au sein des ectomycorhizes de douglas il apparait que l'activité GS fongique représente 1/3 et l'activité racinaire 2/3 de l'activité enzymatique totale.