Cold shock and cold acclimation proteins in the psychrotrophic bacterium Arthrobacter globiformis SI 55
Protéines soumises à des décharges de froid et protéines acclimatées au froid dans la bactérie psychrotrophe Arthrobacter globiformis SI55
Résumé
The psychrotrophic bacterium Arthrobacter globiformis SI55 was grown at 4 and 25°C, and the cell protein contents were analyzed by two-dimensional electrophoresis. Cells subjected to cold shocks of increasing magnitude were also analyzed. Correspondence analysis of protein appearance distinguished four groups of physiological significance. Group I contained cold shock proteins (Csps) overexpressed only after a large temperature downshift. Group II contained Csps with optimal expression after mild shocks. Group III contained proteins overexpressed after all cold shocks. These last proteins were also overexpressed in cells growing at 4° C and were considered to be early cold acclimation proteins (Caps). Group IV contained proteins which were present at high concentrations only in 4°C steady-state cells and appeared to be late Caps. A portion of a gene very similar to the Escherichia coli cspA gene (encoding protein CS7.4) was identified. A synthetic peptide was used to produce an antibody which detected a CS7.4-like protein (A9) by immunoblotting two-dimensional electrophoresis gels of A. globiformis SI55 total proteins. Unlike mesophilic microoganisms, this CS7.4-like protein was still produced during prolonged growth at low temperature, and it might have a particular adaptive function needed for balanced growth under harsh conditions. However, A9 was induced at high temperature by chloramphenicol, suggesting that CS7.4-like proteins have a more general role than their sole implication in cold acclimation processes.
La bactérie psychrotrophe Arthrobacter globiformis SI55 a été mise en culture à 4°C et 25°C et les teneurs en protéine de la cellule ont été analysées par électrophorèse bidimensionnelle. Les cellules soumises à des chocs froids d'une importante croissante ont également été analysées. L'analyse de correspondance de l'apparence des protéines distinguait quatre groupes d'importance physiologique. Le groupe I contenait les protéines à décharge de froids (Csps) surexprimées uniquement après tous les chocs froids. Ces dernières protéines étaient considérées comme des protéines prématurément acclimatées au froid (Caps). Le groupe IV contenait des protéine présentes en fortes concentrations uniquement dans des cellules stables à 4°C se sont avérées être des anciennes Caps. Une portion d'un gène très similaire au gène cspA ESCHERICHIA coli (protéine encodeuse CS7.4) a été identifiée. Une peptide synthétique a été utilisée pour produire un anticorps qui détectait une protéine CS7.4 (A9) par immuno-absorption de gels d'électrophorèse bidimensionnelle de protéines totales Si55 A.globiformis. Contrairement aux micro-organismes mésophiliques, cette protéine similaire à CS7.4 était toujours produite pendant une croissance prolongée à faible température et cela pourrait avoir une fonction d'adaptation particulière nécessaire pour une croissance équilibrée dans des conditions dures. Toutefois, A9 a été obtenue à température élevée à l'aide de chloramphénicol, ce qui laisse à penser que les protéines CS7.4 ont un rôle plus général que leur seule implication dans les procédés d'acclimatation au froid.