Le repliement puis l’insertion des protéines à tonneaux β dans la membrane externe des bactéries est medié par le complexe Bam constitué par la protéine centrale BamA et par 4 lipoprotéines BamB-BamE. BamB interagit directement avec BamA et est impliquée dans plusieurs processus biologiques : l’assemblage des protéines de membrane externe (OMPs) et la perméabilité, le contrôle de l’expression de systèmes de sécrétion de type 3 (T3SS) et enfin la virulence chez Salmonella en modèles murin et aviaire. Pour déterminer s’il existe une relation entre ces différentes fonctions et si l’interaction entre BamB et BamA est requise pour chacune d’elle, des plasmides contenant des mutations ponctuelles dans bamB ont été introduits dans un mutant ΔbamB de Salmonella. Nous démontrons que l’association de résidus L173, L175 et R176 est essentielle à tous les rôles de BamB et à son interaction avec BamA. De plus, des résultats obtenus avec le variant BamB D229A qui est incapable d’immunoprécipiter BamA montrent que l’interaction entre BamA et BamB n’est pas requise pour l’assemblage des OMPs, l’expression des T3SS et la virulence. Enfin le variant BamB D227A restore complétement la virulence du mutant ΔbamB mais conserve les mêmes défauts de perméabilité membranaire que ce dernier indiquant que le défaut de virulence du mutant n’est pas relié à sa sensibilité accrue aux antimicrobiens. En conclusion, au moins certains rôles de BamB sont dissociables et l’association de BamB avec les complexe Bam n’est pas indispensable à son activité. Par ailleurs, de part leur essentialité, les résidus L173, L175 et R176 constituent un site privilégié pour le développement d’inhibiteurs de BamB comme alternative thérapeutique aux antibiotiques.