Les OBP sont sécrétées dans le mucus nasal où elles jouent le rôle d’interface entre les odeurs hydrophobes et volatiles, et les récepteurs olfactifs, enchâssés dans la membrane des neurones olfactifs. Outre cette action de solubilisation, elles pourraient lier de façon spécifique les molécules odorantes, réalisant ainsi la première étape de la discrimination d’odeurs. Cette fonction n’est envisageable que s’il existe autant d’OBP différentes que de molécules odorantes. Or, nous avons montré chez le Porc que chaque gène codant une OBP produit plusieurs isoformes qui résultent de modifications post-traductionnelles de la séquence protéique. L’étude par les méthodes de protéomique du « sécrétome » olfactif du Porc a révélé non seulement la présence de N-glycosylation, mais aussi de phosphorylation et de O -N-acétylglucosaminylation ( O -GlcNacylation) sur les séquences primaires d'OBP. Si la présence de chaînes N-glycannes est attendue sur des protéines sécrétées, la phosphorylation et la O -GlcNacylation de protéines extracellulaires est assez inhabituelle. En effet, les enzymes impliquées dans la balance phospho/GlcNac des protéines cytosoliques et nucléaires n’ont jamais été localisées dans le reticulum endoplasmique. Cependant, une enzyme capable de fixer un résidu de O -GlcNac sur des protéines sécrétées a été identifiée chez la Drosophile [1] et nous a permis de la caractériser dans les tissus olfactifs de Porc. De plus, la comparaison des sécrétomes d'animaux pubères et pré-pubère indique que l'expression des isoformes d'OBP serait sous contrôle hormonal, en particulier sous contrôle de la testostérone chez le mâle.