Un excès d’énergie lumineuse peut être délétère pour les organismesphotosynthétiques ; en effet, il en résulte la formation d’espèces réactives de l’oxygène ausein des centres réactionnels. Les cyanobactéries ont adopté divers mécanismes dephotoprotection afin de contrer ce phénomène. L’un d’eux repose sur l’activité de l’OrangeCarotenoid Protein (OCP), protéine soluble qui attache un kéto-caroténoïde (hydroxyechinenone).Subissant de fortes intensités de lumière bleu-verte, l’OCP se convertit d’uneforme inactive/orange vers sa forme active/rouge. L’OCP ainsi photoactivée possède la facultéd’interagir avec les phycobilisomes - principales antennes collectrices de lumière - induisantla dissipation de l’énergie collectée par ces gigantesques complexes sous forme de chaleur. Lapression d’excitation au niveau des centres réactionnels ainsi que la fluorescence du systèmedécroissent alors.L’OCP photoactivée se fixe au coeur des phycobilisomes qui sont majoritairementconstitués de protéines chromophorylées de la famille des allophycocyanines (APC). J’aiconstruit différentes souches mutantes de Synechocystis PCC 6803 en modifiant ousupprimant les sous-unités mineures d’APC (ApcD, ApcF et ApcE). Ces sous-unités jouent lerôle essentiel d’émetteurs terminaux des phycobilisomes, véhiculant l’énergie qu’ellesreçoivent à la Chlorophylle a. J’ai aussi démontré que le mécanisme photoprotectif associé àl’OCP chez ces mutants restait inchangé, aussi bien in vivo que in vitro. Ces résultatssuggèrent qu’aucun émetteur terminal n’est nécessairement requis pour l’attachement del’OCP aux phycobilisomes et sous-entendent que l’OCP interagit probablement avec unesous-unité majeure d’APC.Divers phycobilisomes, contenant 2, 3 ou 5 cylindres d’APC dans leur coeur, ont étéisolés à partir de cyanobactéries variées. Les OCPs de Synechocytis et d’Arthrospira ont étépurifiées à partir de souches mutantes de Synechocystis. J’ai alors mené une étude in vitro desinteractions entre ces OCPs et les phycobilisomes. Le nombre de cylindres d’APC présents ausein des phycobilisomes n’affecte en rien la diminution de fluorescence. De plus, j’ai constatéque l’OCP de Synechocystis est spécifique pour ses propres phycobilisomes alors que l’OCPd’Arthrospira interagit avec tous les phycobilisomes employés ici. Des hypothèses, fondéessur les structures disponibles, ont été formulées pour élucider ces différences.Les domaines N- et C-terminaux de l’OCP d’Arthrospira ont été dissociés parprotéolyse. Le domaine N-terminal isolé conserve le caroténoïde attaché, ayant uneconformation similaire à celle observée lorsque l’OCP est photoactivée. Ce domaine Nterminalest aussi capable d’induire une importante diminution de la fluorescence desphycobilisomes. A l’inverse, le domaine C-terminal isolé est incolore et n’a aucun effet sur lafluorescence des phycobilisomes. Ces résultats suggèrent que seul le domaine N-terminal del’OCP est impliqué dans l’interaction avec les phycobilisomes. Le domaine C-terminal quantà lui module son activité.