Effets de la vitesse de glycolyse post mortem du muscle de dinde : Une analyse biochimique et protéomique - INRAE - Institut national de recherche pour l’agriculture, l’alimentation et l’environnement Accéder directement au contenu
Thèse Année : 2008

Effect of post mortem glycolysis rate on turkey muscle ; biochemic and proteomic approaches

Effets de la vitesse de glycolyse post mortem du muscle de dinde : Une analyse biochimique et protéomique

Résumé

Two groups of turkey breast muscle (Pectoralis major) were selected according to their rates of glycolysis. Protein alterations of rapid glycolysis group (GR, pH20min=5.80 + 0.07, n=20) and that of normal glycolysis group (GN, pH20min = 6.21 + 0.01, n=20) were then investigated at 20 min and 24 h post mortem. GR meat had lower technological quality (higher drip loss and lower yields of transformations) than GN meat while the lightness is not different between the 2 groups of meat. The results of glycogen and its metabolite contents confirmed that GR represents the higher rate of glycolysis. The lower extractabilities of high ionic strength (HIS) and pellet proteins at 20min post mortem in GR could be a result of protein denaturation caused by the combination low pH-high temperature. However, based on the extractabilities at 24 h post mortem, GR showed lower meat maturation. From SDSPAGE of samples at 24 h post mortem, GR exhibited lower band intensities at 45 and 200 kDa which further identified as actin and myosin heavy chain (MHC), respectively. Western Blots revealed that relative amounts of actin and MHC at 20 min post mortem were not different between groups. However, GR muscles had less relative amount of actin at 24 h post mortem. It also indicated that amounts of actin and MHC increased with regard to post mortem time. GR muscle showed lower activities of phosphofructokinase, aldolase A and glyceraldehydes-3-phosphate dehygrogenase (GAPDH) than GN muscle. However, the kinetic parameters of aldolase A and GAPDH, the relative quantity of GAPDH as well as the gene expression coded for aldolase A were not different between GR and GN.
Deux groupes de dinde sont sélectionnés selon leur valeur du pH20min post mortem du muscle Pectoralis major. Les modifications des protéines sont étudiées dans des muscles du groupe glycolyse rapide (GR, pH20min = 5,80 + 0,07, n = 20) et ceux du groupe glycolyse normale (GN, pH20min = 6,21 + 0,01, n = 20) à 20 min et à 24 h post mortem. La viande GR exhibe les qualités technologiques plus faibles (plus pertes à la conservation et moins aptitudes aux transformations) que la viande GN par contre la valeur de L* n'est pas différente entre ces deux groupes de viande. Les résultats de teneur en glycogène et en ses métabolites confirment la vitesse plus élevée de glycolyse de viande GR. Les faibles extractabilités des protéines myofibrillaire (fraction HIS) et cytosquelletiques (fraction culot) à 20 min post mortem du groupe GR peuvent être un résultat de la combinaison bas pH – température élevée conduisant à la dénaturation des protéines musculaires. Cependant, la viande GR semble avoir une maturation plus faible que la viande GN. Après une séparation des protéines par SDS-PAGE, quelques animaux du groupe GR présentent une forte baisse d'intensité des bandes situées autour de 45 kDa et 200 kDa. Ces protéines sont identifiées comme l'actine et la chaîne lourde de la myosine (MHC), respectivement. Leurs quantités relatives ne diffèrent pas entre les deux groupes à 20 min post mortem. Par contre, les viandes GR ont une moins de quantité relative de l'actine à 24 h post mortem. Toutefois, les quantités relatives d'actine et de MHC sont augmentées avec le temps post mortem. Les activités de la phosphofructokinase, de l'aldolase A et de la GAPDH sont inférieures pour la viande GR. Cependant, les paramètres cinétiques d'aldolase A et de GAPDH, la quantité relative de GAPDH ainsi que l'expression du gène codant pour l'aldolase A ne sont pas différents entre la viande des groupes GR et GN.
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Citer

Sunee Eadmusik. Effets de la vitesse de glycolyse post mortem du muscle de dinde : Une analyse biochimique et protéomique. Sciences du Vivant [q-bio]. Institut National Polytechnique (Toulouse), 2008. Français. ⟨NNT : 2008INPT015A⟩. ⟨tel-02818841⟩
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