Nous avons étudié la régulation différentielle de l'expression de deux transporteurs à haute affinité pour le sulfate, SULTR1.1 et SULTR1.2, chez A. thaliana. Nous avons cherché à mettre en évidence des relations entre l'accumulation des transcrits SULTR1.1 et de SULTR1.2 et la teneur en sulfate et en glutathion dans les racines. Le niveau d'accumulation des transcrits SULTR1.1 et SULTR1.2 a été quantifié par une approche de Q.RT-PCR. Nos résultats montrent que i) le niveau d'accumulation des transcrits SULTR1.2 est largement superieur à celui de SULTR1.1 ii) l'expression de deux transporteurs est corrélée positivement entre eux iii) l'expression du gène SULTR1.1 est corrélée positivement à la teneur en sulfate et négativement à la teneur en glutathion dans la racine. iiii) Par contre, aucune corrélation n'a été établie entre l'accumulation des transcrits SULTR1.2 et la teneur en sulfate et en glutathion. Nous suggérons que la voie de la régulation de l'expression de SULTR1.2 est d'un type nouveau, différent de celui impliqué dans l'expression de SULTR1.1. Nous avons étudié la structure et l'importance fonctionnelle du domaine STAS(Sulfate Transporter and AntiSigma antagonist) de SULTR1.2. Le rôle du domaine STAS chez les transporteurs de sulfate est encore inconnu. La modélisation du domaine STAS de SULTR1.2 qui a été effectuée sur la base de la structure de SpoIIAA de B. subtilis, nous a permis de mettre en évidence une quasi-identité de structure entre le domaine STAS de SULTR1.2 et SpoIIAA. En s'appuyant sur ce modèle, nous avons généré des modifications structurales par mutagenèses dirigées, et analysé leurs incidences fonctionnelles en utilisant un mutant de levure comme système d'expression hétérologue. Nous avons montré que l'extension C-terminale du domaine STAS et son site potentiel de phosphorylation, sont indispensables pour la fonctionnalité de SULTR1.2. Ce travail nous a aussi permis d'émettre l'hypothèse que la régulation de la fonction de SULTR1.2 pourrait dépendre du statut de phosphorylation du domaine STAS.