Introduction et but de l’étude Le processus de fabrication des préparations pour nourrissons (PPNs) implique des traitements thermiques, modifiant les propriétés physico-chimiques des protéines et éventuellement leur cinétique de protéolyse. L'objectif de l'étude consiste en l’analyse des effets de la composition et des structures protéiques thermo-induites des PPNs sur la cinétique de protéolyse. Matériel et méthodes Deux PPNs modèles ont été formulées à 1,3% de protéines. Elles se distinguent par la qualité des protéines du lactosérum (α-lactalbumine, β-lactoglobuline et lactoferrine) : la PPN « standard » mime la composition protéique de la majorité des PPNs 1er âge commercialisées et la PPN « LF+ ALA+ » celle du lait maternel. Les PPNs ont été traitées thermiquement à 67,5°C ou 80°C avec un taux de dénaturation des protéines du lactosérum identique de 65%. Les PPNs sans traitement thermique ont servies de référence. Les structures protéiques thermo-induites ont été caractérisées par électrophorèse, fractionnement d’écoulement de champ couplé à la diffusion de lumière multi-angle et microscopie électronique. D’autre part, les PPNs ont été soumises à la digestion gastro-intestinale en condition statique in vitro au stade nouveau-né à terme (n = 3). Le degré d’hydrolyse a été mesuré par dosage des amines primaires, la cinétique de protéolyse suivie par électrophorèse et l’évolution de la structure au cours de la digestion par granulométrie à diffraction laser. Résultats et analyse statistique A taux de dénaturation protéique équivalent, les caractéristiques morphologiques des structures protéiques thermo-induites diffèrent selon la composition protéique des PPNs et la température de traitement thermique. La formation d’agrégats solubles a été observée uniquement pour la PPN « standard », tandis que la fixation de protéines dénaturées sur les micelles de caséines a été constatée pour les deux PPNs. Les agrégats formés à 67,5°C ont une plus petite masse pour la PPN « standard » et un plus petit diamètre pour la PPN « LF+ ALA+ » que ceux formés à 80°C. Au cours de la phase gastrique, le traitement thermique accélère la cinétique de protéolyse des caséines de la PPN « standard » contrairement à la PPN « LF+ ALA+ ». La cinétique de protéolyse de l’α-lactalbumine dépend de la composition protéique des PPNs et de la température de chauffage de la PPN « LF+ ALA+ ». La protéolyse de la lactoferrine est fortement affectée par le traitement thermique. Les entités protéiques formées par agrégation en fin de phase gastrique sont affectées par la composition protéique des PPNs et le traitement thermique. Conclusion Notre étude a permis de mettre en évidence les effets de la composition protéique des PPNs et des structures protéiques thermo-induites sur les cinétiques de protéolyse. Ces deux paramètres sont donc à prendre en compte pour l’optimisation des PPNs en termes de stratégie nutritionnelle.