Le virus de la maladie de Marek (MDV) est un alphaherpèsvirus oncogène de la poule. Le virus établit la latence dans les lymphocytes T et il est excrété dans l’environnement exclusivement via l’épithélium du follicule plumeux. Le MDV est très contagieux et se transmet par voie aérienne par inhalation de poussières contaminées. Les vaccins actuels protègent les animaux de l’apparition des tumeurs mais n’empêchent pas l’infection par les formes sauvages du virus et leur excrétion, ce qui conduit à l’apparition de souches de virulence croissante. La compréhension des mécanismes responsables du tropisme viral pour la peau, le site d’excrétion du virus, et de sa transmission est nécessaire à l’amélioration des vaccins existants. Trois protéines virales sont nécessaires à la transmission du MDV : la glycoprotéine gC ainsi que les protéines ICP27 et pUL47. gC est présente sous trois formes issues d’un épissage alternatif qui sont nécessaires à une transmission optimale du virus. Nous avons préalablement établi que pUL47 et ICP27 influent sur l’épissage alternatif des transcrits de gC et sur son expression. Nous démontrons ici que la protéine pUL47 interagit avec la protéine cellulaire P32/C1QBP, un co-facteur du facteur d’épissage ASF/SF2. Nous avons identifié le domaine d’interaction de pUL47 avec P32 et obtenu un virus dépourvu de ce domaine (vUL47Δp32). Nous montrons que malgré que vUL47Δp32 se réplique normalement in vivo sa transmission est nulle, un phénotype identique à celui d’un virus dépourvu de UL47. L’épissage des transcrits de gC ou son expression ne sont pas affectés par la mutation. En conclusion, le rôle essentiel de pUL47 dans la transmission de MDV est lié à l’interaction avec p32/CQ1BP. pUL47 est donc un facteur essentiel à la transmission indépendamment de gC et son rôle passe probablement par l’épissage de gènes viraux et/ou cellulaires qu’il reste à identifier.