Les détecteurs gustatifs aux saveurs sucré, umami et amer sont des récepteurs membranaires qui appartiennent à la famille des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG). Ils sont caractérisés par l’existence d’un domaine transmembranaire (DTM) hydrophobe et un mécanisme d’activation qui implique une protéine G hétérotrimérique.L’homme possède 25 récepteurs à l’amer TAS2R. Ces récepteurs appartiennent à la classe A des RCPG. Leur l’architecture est constituée d’un DTM structuré en 7 hélices  qui forment le site orthostérique de liaison des molécules amères. Le récepteur au goût umami est un hétérodimère composé des sous-unités TAS1R1 et TAS1R3, alors que les sous-unités TAS1R2 et TAS1R3 s’assemblent pour composer le récepteur au goût sucré. Chacune de ces sous-unités appartient à la classe C des RCPG et partage une architecture commune, constituée d’un domaine N-terminal (DNT) extracellulaire de grande taille qui est relié au DTM par une région riche en cystéines (RRC). La contribution de chaque sous-unité au fonctionnement des récepteurs hétérodimériques demeure cependant largement inconnue.A cause de leur nature amphipathique, les RCPG constituent une famille de protéines extrêmement difficiles à étudier d’un point de vue biochimique. Caractériser leurs interactions et déterminer leurs structures sont des enjeux importants et un véritable challenge pour les années à venir. Dans ce travail, nous avons développé différents systèmes d’expression afin de mieux comprendre les mécanismes moléculaires qui gouvernent les interactions récepteur-ligand.Pour l’étude du goût umami, les DNT de TAS1R1 et TAS1R3 ont été produits en bactérie E. coli sous forme de corps d’inclusions puis repliés in vitro. En combinant des approches biochimiques et des tests cellulaires d’activité fonctionnelle, nous avons montré que l’inosine-5’-monophosphate (IMP), un exhausteur du goût umami, se lie à TAS1R3-DNT et agit en synergie avec le sucralose et le néotame.Concernant le récepteur au goût sucré, la sous-unité (taille complète) de TAS1R2 a été surexprimée dans une lignée cellulaire HEK293S inductible par la tétracycline. Un protocole de solubilisation et de purification a permis d’obtenir le récepteur TAS1R2 fonctionnel. Une analyse par dichroïsme circulaire dans l’UV lointain a révélé que TAS1R2 est bien replié. La diffusion de lumière couplée à la gel filtration a montré que TAS1R2 était présent majoritairement sous forme dimérique. Les interactions avec les ligands sucrés mesurées par fluorescence intrinsèques ont révélé des affinités de l’ordre du micromolaire en accord avec les tests d’activité cellulaires et les pouvoirs sucrants des molécules.Parallèlement, afin d’étudier les récepteurs au goût amer, nous avons conçu différents vecteurs d’expression du récepteur TAS2R14 afin d’améliorer son expression et son adressage à la membrane plasmique. Nous avons montré que l’utilisation de la séquence QBI SP163 en amont du codon initiateur de traduction, associée au peptide signal de la somatostatine 3 de rat en position N-terminale et à l’étiquette FLAG en position C-terminale, permettait d’augmenter la réponse fonctionnelle du récepteur aux ligands amers aussi bien en termes d’amplitude que de sensibilité. Cette construction plasmidique représente un outil prometteur pour aider à identifiés certains agonistes des TAS2R orphelins.